蛋白质上的平分型N-乙酰葡萄糖胺(N-acetylglucosamine,Glc NAc)糖基化修饰对细胞内信号转导、细胞黏附、细胞迁移等生物过程都有重要影响。为了探究平分型Glc NAc糖基化的生物学功能,利用凝集素富集的方法,对小鼠(Mus musculus)乳腺上皮细胞及乳腺癌细胞中平分型Glc NAc糖基化修饰的蛋白质进行分离,并利用液质联用技术进行鉴定。在两株细胞中共鉴定到378个平分型Glc NAc糖基化位点、248个糖蛋白质。对378个平分型Glc NAc糖基化位点进行序列特征统计,发现含有NXS特征序列的糖基化位点占总糖基化位点的38.9%,天冬酰胺后面的一个氨基酸X出现频率较高的是甘氨酸及缬氨酸;含有NXT特征序列的糖基化位占总糖基化位点的61.1%,X氨基酸出现频率较高的是丙氨酸及甘氨酸。对248种平分型Glc NAc糖基化修饰的糖蛋白质进行基因本体(Gene Ontology,GO)分析,发现该糖蛋白质多属于膜固有蛋白、内在膜蛋白与质膜等膜结构蛋白,参与了细胞黏附、生物黏附及蛋白水解作用等生物过程,参与了离子结合、阳离子结合与核酸结合等分子功能。
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